Лежать весь день на солнце опасно не только для людей, но и для растений, у которых нет средств спасения. Ультрафиолетовое (УФ) излучение солнца может повредить белки и ДНК внутри клеток, что приводит к замедлению роста и даже гибели (а также к канцерогенезу у людей). Но растения развили некоторые мощные адаптивные защитные механизмы, в том числе сложный набор защитных реакций, управляемых чувствительной к ультрафиолетовому излучению белковой молекулой, известной как UVR8. Теперь ученые из Исследовательского института Скриппса и Университета Глазго составили подробную картину структуры и внутренней работы UVR8.

"Это древняя молекула, которая, по-видимому, играет фундаментальную роль в растениях", - сказала профессор-исследователь Scripps Элизабет Гетцофф. "Знание того, как это работает, помогает нам лучше понять, как меняется рост растений в зависимости от изменения солнечного света, например, из-за климатических изменений; также важно, чтобы мы понимали его основной механизм переключения света".

Гетцофф был главным исследователем исследования, о котором сообщается 9 февраля в раннем онлайн-издании журнала Science, Science Express.

Солнцезащитный крем для растений

Исследователи впервые обнаружили доказательства защитной функции UVR8 в 2002 году, когда они отключили его ген в дикой горчице Arabidopsis, стандартной экспериментальной модели для биологов-растениеводов. Мутантные растения плохо росли при воздействии ультрафиолетового излучения с длиной волны "B" - диапазона, наиболее ответственного за загар и ожог кожи человека. Когда UVR8 присутствует в Arabidopsis, он может воспринимать ультрафиолетовый свет и включать широкий защитный ответ, включающий более 100 генов Arabidopsis. "Это гены для ферментов репарации ДНК и других защитных белков", - сказал Гецофф. "Это растительный эквивалент нанесения солнцезащитного крема".

Молекулы, похожие на UVR8, были обнаружены у более древних видов растений, таких как водоросли и мхи, что позволяет предположить, что UVR8 представляет собой изначальную адаптацию к ультрафиолетовому излучению, возможно, возникшую до того, как в атмосфере Земли образовался поглощающий ультрафиолетовое излучение озоновый слой.

Джон Кристи из Университета Глазго был приглашенным ученым в лаборатории Гетцоффа в 2010 году и предложил сотрудничество, чтобы узнать больше об UVR8. Лаборатория Гетцоффа специализируется на поиске и анализе детальных атомных структур белков, в то время как Кристи и его коллега Гарет И. Дженкинс, профессор растительной клеточной и молекулярной биологии в Университете Глазго, являются экспертами по биологии UVR8.

Структуры, которые никто раньше не видел

В ходе исследования Кристи и другие сотрудники лаборатории Гетцоффа произвели и очистили копии молекулы UVR8 и химически заставили ее кристаллизоваться - выстроиться в регулярный узор. Направив рентгеновские лучи на кристаллизованный UVR8, оценив полученную дифракционную картину и используя соответствующие методы, ученые смогли определить молекулярную архитектуру UVR8, включая трехмерное расположение составляющих его атомов, с точным разрешением 1,7 Ангстрем - 170 триллионных долей метра.

Известно, что UVR8 представляет собой "димер", состоящий из двух идентичных белковых субъединиц. Структурный анализ лаборатории Гетцоффа показал, что эти субъединицы имеют форму пончика и обычно слабо склеиваются, как пара воздушных шариков, которые после трения стали электрически заряженными. Интерфейс, соединяющий эти две субъединицы, состоит из составляющих аминокислот белка, включая пирамидальные структуры, состоящие из аминокислот триптофана, которые служат основными датчиками ультрафиолетового излучения. "Поглощение фотонов УФ-В этими пирамидами триптофана приводит к ослаблению электростатической силы, которая удерживает две субъединицы UVR8 вместе", - сказал Кристи.

В результате этого ослабления субъединицы могут разделяться, перемещаться поодиночке к ядру клетки и начинать управлять активностью генов. Анализ команды также показал, что в течение нескольких часов субъединицы могут снова собираться в чувствительные к ультрафиолетовому излучению димеры.

"Другие светочувствительные белки требуют химической модификации или вспомогательной молекулы для обнаружения света, но UVR8 уникален тем, что имеет встроенные триптофановые пирамиды, чувствительные к ультрафиолетовому излучению, - структуры, которые никто раньше не видел", - сказал Кристи.

Молекула с собственным датчиком освещенности

Чтобы подтвердить, что UVR8 может воспринимать УФ-В-излучение полностью самостоятельно, сотрудники лаборатории Дженкинса изменили отдельные аминокислоты в UVR8, чтобы увидеть, как изменилась светочувствительная функция молекулы. Оказалось, что триптофаны в пирамидальной структуре имеют решающее значение для обнаружения УФ-В; фактически, аминокислотная замена одного триптофана фенилаланином сдвигает чувствительность UVR8 к более коротковолновому УФ-С излучению. "Эти эксперименты, без сомнения, показали, что UVR8 содержит собственный датчик освещенности", - сказал Гецофф.

Гетцофф и ее коллеги теперь намерены более точно выяснить, как поглощение UV-B вызывает диссоциацию димера UVR8, а затем как отделенные субъединицы взаимодействуют с другими белками и хромосомами в ядре, чтобы включить защитные реакции в растении. Как UVR8, так и аналогичный, но не контролируемый ультрафиолетом белок у людей связываются с хромосомами, контролируя активность генов.